1. Reakcja z udziałem reduktazy biliwerdyny:
BILIWERDYNA + NAD(P)H à BILIRUBINA + NAD(P)+
2.Kofeina rozbija wiązanie między białkiem a bilirubiną
3. Chymotrypsyna specyficzna dla: Trp, Tyr, Phe, Met, Leu
4. SZCZAWIOCTAN + GTP à X + GDP
X- FOSFOENEOLOPIROGRONIAN
5. Zespół Wernicke- Korsakowa- niedobór witamin z grupy B ( tiamina- B1), występuję u alkoholików
6. Enzymy usuwające wolne rodniki tlenu: dysmutaza ponadtlenkowa, katalaza, peroksydzazy, reduktaza glutationowa,
7. Neurotoksyczne działanie MALATIONU,stosowanego jako środekowadobójczy polega nanieodwracalnym łączeniusię z resztą seryny wcentrum aktywnymacetylocholinoesterazy- INHIBICJA NIEODWRACALNA, KOMPETYCYJNA
8.
9. NA POLIMERAZĘ I NIE DZIAŁA ALFA-AMANITYNA
10. Mocznik: 2,5% objętości moczu, 12-20 g azotu, toksyczność pośrednia pomiędzy amoniakiem a kwasem moczowym
11. Enzym nie wrażliwy na zmiany pH- PAPAINA
12. Stała Michaelisa- V= VMAX *[S]/ Km + [S]
Km= VMAX*[S] – V*[S]/ V
13. Przekaźnik II rzędu dla glukagonu to cykliczny adenozyno-3',5'-monofosforan
14. ADP jest aktywatorem allosterycznym dla enzymów cyklu Krebsa: synteza cytrynianowa, dehydrogenza izocytrynianowa,
15. Proces β-oksydacja zachodzi w matrix mitochondrium u eukariotów i w cytozolu u prokariotów. Transport przez błonę wewnętrzną mitochondrium poprzedzony jest aktywacją kwasu tłuszczowego, polegającą na utworzeniu przez niego wiązania tioestrowego z CoA i powstaniem acylo-CoA. Transport cząsteczek acylo-CoA zawierających łańcuchy mające do 10 atomów węgla zachodzi bezpośrednio przez błonę mitochondrialną. Cząsteczki o dłuższych łańcuchach przechodzą przez wewnętrzną błonę mitochondrium po sprzężeniu z cząsteczką karnityny. Bierze w tym udział acylotransferaza karnitynowa I znajdująca się na zewnętrznej powierzchni wewnętrznej błony oraz acylotransferaza karnitynowa II umiejscowiona na wewnętrznej powierzchni błony (od strony matriks).
Reakcje β-oksydacji polegają na takich przemianach by rozczepić "dłuższy" acylo-CoA na acetylo-CoA i acylo-CoA "krótszy", po czym rozpocząć proces od początku, aż do momentu gdy powstają dwie cząteczki acetylo-CoA w przypadku kwasów tłuszczowych o parzystej liczbie węgli lub propionylo-CoA i acetylo-CoA w przypadku kwasów o nieparzystej liczbie węgli. β-oksydacja obejmuje następujące reakcje, zachodzące cyklicznie:
1.Utlenienie (przy pomocy dehydrogenazy acylo-CoA) acylo-CoA do trans-Δ2-enoilo-CoA z wytworzeniem FADH2.
2.Uwodnienie trans-Δ2-enoilo-CoA do 3-hydroksyacylo-CoA przy pomocy enzymu hydrataza enoilo-CoA.
3.Utlenienie 3-hydroksyacylo-CoA do 3-ketoacylo-CoA przy pomocy dehydrogenazy hydroksyacylo-CoA i z wytworzeniem NADH.
4.Tioliza 3-ketoacylo-CoA przez drugą cząsteczkę CoA i wytworzenie acylo-CoA skróconego o dwa atomy węgla oraz acetylo-CoA. Katalizatorem w tej reakcji jest β-ketotiolaza. Cząsteczka acylo-CoA następnie ponownie ulega reakcjom 1-4.
Jeśli kwas tłuszczowy miał parzystą liczbę atomów węgla, to pod koniec ostatniego cyklu acylo-CoA ma 4 atomy węgla i jest rozszczepiany na 2 cząsteczki acetylo-CoA. W przypadku kwasów o nieparzystej liczbie węgla, acylo-CoA zawiera 5 atomów węgla i rozszczepia się na trzywęglowy propionylo-CoA oraz dwuwęglowy acetylo-CoA.
U roślin powstały acetylo-CoA wchodzi w cykl glioksalowy, w wyniku którego zostaje przekształcony w szczawiooctan.
β-oksydacja nienasyconych kwasów tłuszczowych
β-oksydacja nienasyconych kwasów tłuszczowych angażuje dodatkowe enzymy, nieuczestniczące w β-oksydacji nasyconych kwasów tłuszczowych. Jeśli kwas tłuszczowy posiada wiązania podwójne przy nieparzystych atomach węgla, β-oksydacja zachodzi tak samo, jak w przypadku kwasów nasyconych do momentu pojawienia się w trzecim cyklu cis-Δ3-enoilo-CoA. Związek ten zostaje wtedy przekształcony przy udziale izomerazy w trans-Δ2-enoilo-CoA, który ulega dalszym reakcjom. W przypadku kwasów wielonienasyconych, mających wiązania podwójne przy parzystych atomach węgla, na jednym z etapów β-oksydacji powstaje 2,4-dienoilowy związek pośredni, który jest przekształcany przez reduktazę 2,4-dienoilo-CoA w cis-Δ3-enoilo-CoA, który następnie zostaje
16. Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src is an enzyme that in humans is encoded by the SRC gene.
17. Próg nerkowy dla glukozy wynosi 10mmol/l
18. Pierwszy wysokoenergetyczny produkt w glikolizie-
19. Wzrost zużycia tlenu przez mitochondria przy: DNP, OLIGOMYCYNA, ROTENON, …
20. Rozprzężenie fosforylacji: DNP, SALICYLANY
21. Jak komórki nowotworowe chronią się przed apoptozą: HAMUJĄ GENY SUPRESOROWE A POBUDZAJĄ PROTOONKOGENY ?
22. Nadtlenek wodoru: DYSMUTAZA PONADTLENKOWA I KATALAZA
23. Fosfofruktokinaza II- REKACJA NIEODRWRACALNA
24. Fosfofruktokinaza I- REAKCJA NIEODWRACALNA
25. Kancerogeny bezpośrednie: KANCEROGENY BEZPOŚREDNIE
- Związki alkilujące:
β-propiolakton
siarczan dimetylu
leki cytostatyczne (cyklofosfamid, nitrozomocznik)
-Związki acylujące:
acetyloimidazol, chlorek dimetylokarbamylu
26. Fosforylacja oksydacyjna= łańcuch oddechowy- ENZYMY:
27. Mioglobina ma wyższe powinowactwo do tlenu od hemoglobiny
28. Krzywa Burka
29. Choroba Refsuma- charakteryzuje się gromadzeniem kwasu fitanowego w osoczu krwi i w tkankach. Kwas ten jest pochodną fitolu i składnikiem chlorofilu, rzadkie schorzenie metabolizmu lipidów o dziedziczeniu autosomalnym recesywnym.
§ neuropatia obwodowa czuciowo-ruchowa
§ ataksja (ataxia)
§ zwyrodnienie barwnikowe siatkówki (retinitis pigmentosa)
§ zmiany skórne typu rybiej łuski
§ zmiany kostne (skrócenie lub wydłużenie kości stopy)
§ zaburzenia słuchu
§ anosmia
§ zaburzenia kardiologiczne
30. Dlaczego wątroba nie zużywa ciał ketonowych? Bo jest miejscem jej syntezy?
31. Cerebrozyd= SFINGOZYNA + GLUKOZA/GALAKTOZA
32. Aminokwasy egzogenne:
33. Wrodzona nietolerancja fruktozy- NIEDOBÓR FRUKTOKINAZY
Fruktozuria- aldolazy fruktozo-1-fosforanowej w wątrobie
34. Fosforan pirydoksalu jest kofaktorem: AMINOTRANSFERAZ ORAZ BIERZRE UDZIAŁ W DEKARBOSKYLACJI AMINOKWASÓW
35. Pirofosforan tiaminy jest kofaktorem:
36. TATA BOX NIE ZNAJDUJĘ SIĘ GENOMIE PROKARIOTYCZNYM
37. Rekacje typu ping-pong: CHYMOTRYPSYNA, TRYPSYNA, ELASTAZA
38. Penicylina- BLOKUJE ENZYM TRANSPEPTYDAZĘ GLIKOPEPTYDOWĄ CO ZAPOBIEGA SYNTEZIE ŚCIAN KOM. BAKTERII= ŚMIERĆ BAKTERII
39. Sulfonamidy-
40. Polimerazy DNA i RNA
41. Cykl pentozomonofosforanowy
42. W jaki sposób biotyna łączy się z białkiem?
Biotyna, będąca koenzymem karboksylaz, uczestniczy w przenoszeniu grupy karboksylanowej (-COO-) z anionu wodorowęglanu na różne związki organiczne, czyli w karboksylacji tych związków. Wodorowęglan, służący do karboksylacji danej cząsteczki wchodzi najpierw w reakcję z ATP. Powstaje mieszany bezwodnik kwasu węglowo-fosforowego. Reszta węglanowa jest następnie przenoszona na biotynę – łączy się z atomem azotu w pierścieniu heterocyklicznym. Następnie grupa karboksylanowa jest przenoszona na docelową cząsteczkę. Łańcuch wodorowęglanowy obecny w cząsteczce biotyny nadaje jej elastyczność (biotyna jest czasem nazywana "elastycznym ramieniem" karboksylazy) i umożliwia przeniesienie związanej grupy -COO- na pewną odległość, z miejsca reakcji z aktywowanym węglanem do miejsca zasadniczej karboksylacji cząsteczki docelowej.
43. Leczenie homocystynurii:
podawanie pirydoksyny (witaminy B6)
dieta ubogometioninowa, bogata w cysteinę
podawanie betainy.
...
mariz.tbg